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Die Erhaltung nativer Proteinstrukturen unter Ausschluss von Lösungsmittel: eine Untersuchung mit Hilfe der Kombination von Ionenmobilität mit Spektroskopie

机译:Die Erhaltung nativer proteinstrukturen unter ausschlussvonLösungsmittel:eine Untersuchung mit Hilfe der KombinationvonIonenmobilitätmitspektroskopie

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摘要

Kann die Struktur kleinerer bis mittelgroßer Proteine beim Übergang aus der Lösung in die Gasphase bewahrt werden? Zwar haben sich eine Vielzahl von Studien dieser Frage gewidmet, jedoch steht eine eindeutige Antwort noch aus. Die Klärung dieses Problems ist gleichwohl wichtig, denn davon hängt es ab, ob die empfindlichen Methoden der nativen Massenspektrometrie Probleme der Strukturbiologie adressieren können. Mithilfe einer Kombination aus Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie und Infrarotspektroskopie untersuchen wir sowohl Sekundär- als auch Tertiärstruktur von Proteinen, die unter milden Bedingungen aus der Lösung in die Gasphase gebracht werden. In dieser Studie wurden die Moleküle Myoglobin und β-Lactoglobulin untersucht, die prototypische Beispiele für helikale bzw. β-Faltblatt-reiche Proteine sind. Unsere Ergebnisse zeigen, dass für niedrige Ladungszustände und unter sanften Bedingungen Aspekte der nativen Sekundär- und Tertiärstuktur bewahrt werden können.
机译:从溶液到气相的转变过程中能否保留小到中型蛋白质的结构?大量研究已经解决了这个问题,但是一个明确的答案仍在等待中。尽管如此,澄清这个问题仍然很重要,因为它取决于自然质谱的灵敏方法是否可以解决结构生物学中的问题。通过结合使用离子迁移质谱和红外光谱,我们研究了在温和条件下从溶液中带入气相的蛋白质的二级和三级结构。在这项研究中,检查了分子肌红蛋白和β-乳球蛋白,它们是螺旋蛋白和富含β-折叠的蛋白质的典型实例。我们的结果表明,在低电荷状态和温和条件下,可以保留天然二级和三级结构的各个方面。

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